Leveranciers met geverifieerde zakelijke licenties
Hunan Yunbang Pharmaceutical Co., Ltd. (Yunbangpharm), gevestigd in Changsha High-tech Industrial Park, Hunan. Het is een hightech onderneming die gespecialiseerd is in onderzoek en ontwikkeling, productie en verkoop van farmaceutische grondstoffen, farmaceutische tussenproducten (API) en fijne chemicaliën. Yunbangpharm is gevestigd in China en biedt geschikte oplossingen voor veel binnenlandse, buitenlandse farmaceutische bedrijven en handelaren. Uitstekende kwaliteit, goede reputatie en authentieke prijs hebben de meeste klanten lof toegezwaaid.
1:kan ik een paar samples krijgen voordat ik een bulkorder kan bestellen?
A: De meeste producten bieden gratis monsters, maar de verzendkosten worden door de klanten betaald.
2: Wat is uw MOQ?
A: We kunnen een discussie voeren.
3: Welke betalingsvoorwaarden accepteert u?
A: PI wordt eerst na bevestiging van de bestelling verzonden, onze bankgegevens bijgevoegd.Betaling door T/T, Western Union, D/P, ETC.
4.Hoe plaats ik een bestelling?
A: U kunt contact met mij opnemen via Trademanager, WhatsApp, E-mail en andere contactmethoden, mij vertellen wat het product en de hoeveelheid die u nodig hebt, en dan zullen we u een offerte geven.
5:Hoe zit het met uw levertijd?
A: Over het algemeen duurt het 3 tot 5 dagen na ontvangst van uw voorschot.
6:Hoe behandelt u kwaliteitsklachten?
A: In de eerste plaats zal onze kwaliteitscontrole het kwaliteitsprobleem tot bijna nul reduceren. Als er een echt kwaliteitsprobleem door ons wordt veroorzaakt, sturen we u gratis goederen ter vervanging of vergoeden we uw verlies.
| Productnaam: | Collageen |
| Synoniemen: | Collagenpoeder;collagens;collageen type IV uit menselijke placenta;collageen, type II, rundergewrichtskartillage;collageen, type II, muiskraakbeen;collageen, TYPE V, MENSELIJKE PLACENTA;COLLAGEEN TYPE II, VAN MUIS STERNUM;COLLAGEEN TYPE III, ZUUR OPLOSBARE FROMCALF-HUID |
| CAS: | 9007-34-5 |
| MF: | NUL |
| MW: | 0 |
| EINECS: | 232-697-4 |
| Productcategorieën: | Cosmetische ingredienten & chemicaliën;Bijlage FactorsCell Culture;2Dstem Cell Expansion;Bijlage FactorsProteins and Derivaten;Celcultuur Media&Reagentia;Drug Discovery;structurele eiwitten;collageen;eiwitten en derivaten;Collagenstem celdifferentiatie;2D;adhesie/gehechtheid/Matrix factoren;cel Cultuur;reagentia en supplementen;Peptide;CollagenCell Signaling Enzymes;ECM ProteinsCytoskelet en Extracellulaire matrix;Extracellulaire matrix;Extracellulair Matrix Peptiden en eiwitten;Matrix Metalloproteïinases Producten;Adhesie MoleculeCell Cultuur;hematopoietische stamcel Biologie;hematopoietische Stenm Cell-uitbreiding/differentiatie |
| MOL-bestand: | MOL-bestand |
| opslagtemperatuur | 2-8 °C. |
| oplosbaarheid | H2O: 5 mg/ml, wazig, kleurloos en viskeus |
| vorm | oplossing |
| kleur | wit naar gebroken wit |
| PH | 7.0 |
| PH-bereik | 7.0 - 7.6 |
| Wateroplosbaarheid | Het is oplosbaar in water. |
| EPA Substantie Registry System | Collageen (9007-34-5) |
| Gevarencodes | B |
| WGK Duitsland | 1 |
| F | 10-21 |
| TSCA | Ja |
| HS-code | 35040090 |
| Algemene beschrijving | Collageen (collageen) is de belangrijkste component van de extracellulaire matrix en wordt voornamelijk gepresenteerd in de vorm van onoplosbare fibrine. Het wordt wijd voorgesteld in dierlijke been, pees, sheath spieren, ligamenten, fascia, kraakbeen en huid, en is een uiterst belangrijke proteïne in het bindweefsel dat 25% tot 30% van het totale eiwit van het dierlijke lichaam voor zijn rekening neemt. De functie van het orgaan is het ondersteunen van het lichaam en het beschermen van het lichaam. Het is ook de belangrijkste eiwitspecie die zich in cellulaire matrix bevindt. Er zijn veel soorten collageen; collageen van bot en huid behoort over het algemeen tot collageen van type I; collageen van kraakbeen behoort tot type II; collageen van type III bevindt zich in de huid van het embryo; collageen van celbasilar membraan behoort tot type IV. Collageen heeft een unieke drievoudige helix structuur die zijn moleculaire structuur zeer stabiel maakt en het lage immunogeniciteit en goede biologische afbreekbaarheid eigenschap maakt. Collageen, als natuurlijke biologische hulpbron, heeft een unieke biocompatibele en biologisch afbreekbare eigenschap die vandaag de dag niet kan worden geëvenaard door enig synthetisch polymeermateriaal. Daarnaast heeft het andere kenmerken zoals hoge treksterkte, lage immuniteit, bloedingsinhibitie en het bevorderen van celgroei en proliferatie. Het wordt dus veel gebruikt in klinische geneeskunde, cosmetica, voedsel, chemicaliën en veel andere onderzoeksgebieden. Samenstelling Collageen is overvloedig van voedingsstoffen. Naast het rijk zijn aan tryptofaan en cysteine bevat het ook ??hydroxyproline en pyroglutamatge die zelden in gemeenschappelijke proteïnen worden gepresenteerd. 1. Behalve cystine en tryptofaan is collageen rijk aan 18 soorten aminozuren, waaronder zeven soorten essentiële aminozuren voor de mens. 2. Het gehalte aan glycine in collageen bedroeg bijna een derde. 3. Collageen bevat hydroxylysine en hydroxyproline, die in andere eiwitten ontbreekt. Figuur 1 samenstelling van collageen-eiwitten |
| Structuur-eigenschappen | In de moleculaire structuur bestaat collageen uit parallelle lineaire ketens, elke lineaire keten uit drie gedraaide links-handige α-peptide-ketens die nauw verbonden zijn door interchain-interacties en worden geïntegreerd om een sterke rechts-handed triple helix (triple-helix) structuur te vormen. Elke α-peptide-keten bestaat uit meer dan 300 Gly-X-Y tandemherhaling met andere kleine segmenten van verschillende structuur die de twee termini verbinden. Aminozuurresten in collageen behoren allemaal tot α-aminozuur, waarbij X, Y een aminozuurresidu is anders dan Gly, maar meestal voor X: Pro; voor Y is meestal hydroxypropline (Hyp) die niet gecodeerd is door DNA-basis. Hydroxyproline wordt gevormd door de werking van een specifiek enzym---proline-4-hydroxylase (prolyl-4-hydroxylase, P4H) op de proline na de vorming van primaire eiwitstructuur. Hydroxygroep hydroxyproline speelt een belangrijke rol bij het stabiliseren van de spiraalvormige structuur van collageen via de waterstofverbindingen. Bovendien bevat collageen ook een bepaalde hoeveelheid hydroxylysine (Hyl), wat een soortgelijk effect heeft als Hyp. Omdat de zijketens van Pro en Hyp ringvormig zijn, kunnen de bindingen tussen hun α-koolstof en de amide stikstof niet worden geroteerd (de hoek is over het algemeen vast op ongeveer-60 °). Daardoor versterkt het hoge gehalte van deze aminozuurresten de vorming van α-ketenspiraalvormige structuur en stabiliseert deze verder. In de Triple-helix structuur bevindt de GIy groep zich in het midden van de spiraal, en de andere aminozuren die een zijketen hebben bevinden zich buiten de spiraal. De helix-pitch van rechtshandige triple helix is 8.55 nm en zijn radius is 1,5nm. Elke ronde van elke peptideketen bevat 30 resten; en de lengte van elke links-handed helical peptide keten is 0.952 nm. Elke cirkel die ongeveer 3.3 residuen bevat, waarbij de afstand tussen axiaal aangrenzende aminozuurresten 0,286 nm bedraagt. Omdat de drievoudige helix structuur een dislocatie structuur is, komen de Gly residu's uit drie peptide ketens die langs de centrale as van de helix opgestapeld zijn. In de driedimensionale ruimte grenst de Gly of Chain aan de X- en Y-resten van de andere twee strengen. De Gly in china A ligt dicht bij het X-residu van ketting C en het Y-residu in ketting B. Daarom vormt de N-H van elk Gly-residu waterstofverbindingen met CO van de aangrenzende X-residu's. Omdat hydroxy Hyp-residuen ook betrokken zijn bij de vorming van waterstofverbindingen tussen de ketens, wordt de structuur van de triple helix verder gestabiliseerd en verbeterd. Studies hebben aangetoond dat de aanwezigheid van divalente ijzeren ionen op de N-terminal van collageen polypeptide de stabiliteit van de drievoudige spiraalvormige structuur verder kan verbeteren. Bovendien blijkt uit de circulaire dichroïstische spectra dat polyhydroxyverbindingen zoals suikeralcoholen polymeriseren met collagens. Berekeningen van moleculaire mechanica toonden verder aan dat de polymerisatie gewoonlijk plaatsvindt in de positie waar X Ser van collageen triplets is. De stabiliteit van collageen zal echter verzwakt worden door de toegenomen koolstofatomen in dergelijke verbindingen. Afbeelding 2. De 3D-structuur van collageen |
| Fysieke en chemische eigenschappen | Collageen proteïne is een amfoterische elektrolyt is afhankelijk van twee factoren, ten eerste, elk van de collageen peptide ketens hebben veel zure of fundamentele zijgroepen; ten tweede heeft elk collageen α-carboxyl groepen en α-aminogroepen in zijn twee termini. Deze groepen hebben de mogelijkheid om een proton te accepteren of te geven. De dissocieerbare groepen kunnen in het bijzonder een positieve of negatieve lading opleveren. Met andere woorden, verschillende collagens worden ionen met veel positieve lading of negatieve lading met verschillende medium pH. PKI van de zijketen van collageen peptide verschilt enigszins van de PKI-waarde van zijn aminozuurgroepen, wat te wijten is aan de invloed van naburige lading in het eiwitmolecuul. Het isoelektrische punt van collageen (cowhide) is 7.5 tot 7.8, wat een licht alkalische exposeert omdat de elementaire aminozuur peptide-ketens van collageen iets meer zijn dan een zuur aminozuur. Als polymeerverbinding heeft collageen colloïdale eigenschappen en een bepaalde viscositeit in een waterige oplossing met de laagste viscositeit op het isoelektrische punt. Hoe lager de temperatuur is, hoe groter de viscositeit wordt. De bovenstaande informatie wordt bewerkt door het Chemicalbook van Dai Xiongfeng. |
| Biologische eigenschappen | 1. Lage immunogeniciteit Als medische biomaterialen is het belangrijkste kenmerk van collageen de lage immunogeniciteit. Er zijn drie soorten antigeenmoleculen van collageen; de eerste categorie is het collageen-elopeptide van de niet-helical peptideketens; de tweede is de vorming van de drievoudige helix van collageen, en de derde categorie is de aminozuursequentie van het A-helix-gebied; Waarin het tweede soort antigeen alleen wordt gepresenteerd in natuurlijke collageen-molecule; de derde soort antigeen bestaat alleen in gedenatureerd collageen; de eerste klasse I-antigenen worden gepresenteerd in zowel native als gedenatureerde collageen. 2. Biocompatibiliteit Goede biocompatibiliteit verwijst naar de interactie tussen collageen en gastheercellen en weefsels. Of het nu de ruggengraat van de nieuwe organisatie is voordat ze wordt opgenomen, of wordt opgenomen in de gastheer om er deel van uit te maken, het collageen heeft altijd een goede interactie met de matrix die hen omringt, die de coördinatie van de interactie met elkaar tentoonstelt. Bovendien zal het deel worden van de integraal van de normale fysiologische functie van cellen en weefsels. 3. Biologische afbreekbaarheid Collageen kan worden gedegradeerd door specifieke protease. Dat betekent dat het biologisch afbreekbaar is. Omdat collageen een strakker en stabiel spiraalvormig bouwwerk heeft, kan het overgrote deel van de protease alleen maar zijn zijkettingen doorweven. Alleen met specifieke proteasen onder bepaalde omstandigheden kunnen de peptidebindingen van collageen worden gebroken. Zodra de collageen peptide-bindingen gebroken waren, wordt de helical structuur onmiddellijk vernietigd, waarbij het gebroken collageen polypeptide volledig gedegradeerd wordt door protease. |
| Gebruik | 1. Toepassing in de gezondheidszorg Collageen wordt vooral gebruikt als steigers, huid en botten in weefselengineering. Met de toepassing van collageen in de weefseltechniek wordt de studie van biologisch membraan ook uitgebreider, zoals vaatmembraan, ligamenten en hartkleppen. Collageen heeft een goede biologische compatibiliteit en een biologisch afbreekbare beveiliging. Het kan worden gedegradeerd en geabsorbeerd, en een goede hechtkracht hebben, waardoor een unieke huidreparatiefunctie wordt gebruikt voor huidstransplantatie na modificatie. Collageen kan het skelet van de extracellulaire matrix vormen en is een belangrijke component van cellen. Het speelt een rol bij het verankeren en ondersteunen van de cellen, en het bieden van de juiste microomgeving voor celproliferatie en -groei, en het leveren van een goede toevoer van voedingsstoffen. Dus of het nu als de ruggengraat van de nieuwe organisatie is voordat ze wordt opgenomen, of wordt opgenomen in de gastheer om er deel van uit te maken, het collageen heeft altijd een goede interactie met de matrix die hen omringt, die de coördinatie van de interactie met elkaar tentoonstelt. Dit zal de normale proliferatie en herstellers van epitheliaale cellen bevorderen, waardoor de genezende wondgenezing van de wond wordt bevorderd. In dit geval wordt het gebruikt voor brandwonden en trauma-reparaties, behandeling en zorg, waardoor de mate van brandwonden wordt verminderd en verminderd. Het biologische verband van collageen heeft twee voordelen: Ten eerste is de bereidingsmethode eenvoudig, gemakkelijk te steriliseren, gemakkelijk te verwerken; ten tweede is de goede hechting, geschikt voor de vorming van granulatieweefsel en epitheliaale cellen; kan de contractuur en de antigene reactie van wonden verminderen, met een goed hemostatisch effect en gemakkelijk weefselexsudaten te absorberen. Vanwege zijn unieke eigenschappen kan collageen eiwit ook worden gebruikt voor de behandeling van oogaandoeningen. Collageen kan de celgroei bevorderen en de corneale epitheliale celschade herstellen, en kan ook in tranen worden opgelost. Het heeft ook de mogelijkheid om epithelia-cellen in het defecte gebied te introduceren. Tegelijkertijd kunnen de gedegradeerde producten worden benut door nieuwe cellen voor nieuwe collageen-synthese, die de rol speelt van het verbinden van verschillende cellen. Het wordt dus op grote schaal toegepast bij de behandeling van oogziekten. Collageen kan ook worden gebruikt als drager voor oculaire toediening, met de functie van het verhogen van de concentratie van medicijnen, het verlengen van de actietijd van medicijnen, en het verminderen van de systemische toxiciteit van het geneesmiddel, dat brede vooruitzichten heeft voor ontwikkeling. In de klinische geneeskunde wordt collageen ook veel gebruikt voor cosmetische en orthopedische behandeling, voor de behandeling van parodontale ziekten, voor het repareren van harde weefsels, voor het repareren en regenereren van de zenuwen, als het verpakkingsmateriaal van parodontale zenuwherstel, als kunstmatige organen, als pacemakers en het vulmateriaal van menselijke organen. 2. De toepassing in cosmetica Collageen kan worden geëxtraheerd uit de dierlijke huid die ook sommige proteoglycanen zoals hyaluronzuur, chondroitinesulfaat naast collageen bevat, die allen tot de natuurlijke hydraterende factor behoren als belangrijke materialen voor het handhaven van huidvochtigheid. Bovendien heeft het ook de rol om de omzetting van tyrosine in melanine in de huid te voorkomen. Collageen, vergelijkbaar met de collageen structuur in de huid en ook het stratum corneum, die de verspreiding en reparatie van epitheliale cellen bevordert en aminozuren en andere voedingsstoffen aanvult, de leefomgeving van huidcellen verbetert, het metabolisme van de huid bevordert en de circulatie verbetert, de beschadigde en verouderende huid vult en herstelt, en heeft ook een goede compatibiliteit, affiniteit en doorlaatbaarheid met de huid. Het kan volledig door de huid worden opgenomen en de huid laten opgaan, de rimpels strekken terwijl het in staat is de dichtheid van de huid te verhogen en de spanning te veroorzaken. Daarom heeft collageen een natuurlijk effect van het hydrateren, witten, het elimineren van sproef en rimpels, en dus wordt veel gebruikt in de cosmetica-industrie. Momenteel op de markt, veel verkoop cosmetica zoals maskers, oogcrème, huidcrèmes bevatten collageen. 3. Toepassing in de voedingsmiddelenindustrie Er zijn twee aspecten van de toepassing van collageen in de voedingsindustrie: De functie en de voeding ervan. Collageen peptiden kunnen direct als functionele voeding worden genomen, zoals kauwtabletten, en eiwitpoeders of enterale voedingsstoffen die voor atleten zijn gewenst. Het hebben van voedsel rijk aan collageen kan niet alleen de veroudering van het lichaam effectief vertragen, het versterken van het gluten en been, het verbeteren van de fysieke geschiktheid, maar ook verlies van het gewicht en de bloeddruk en andere gezondheidseffecten zoals het aanvullen van calcium. Het behandelen van collageen met specifiek enzym kan de intermoleculaire waterstofverbindingen breken en de oorspronkelijke compacte supergewikkelde structuur verder verstoren. De resulterende structuur is meer losjes gevormde kleine moleculen waarvan de toevoeging aan de vleesproducten het bindweefsel kan verbeteren, het eiwitgehalte kan verhogen, en goede smaak en voedzaam kan hebben. De hydrolyseproducten van collageen kunnen worden gebruikt als ingevroren voedselmodificator voor gebruik als verdikkingsmiddel en hebben een laag smeltpunt, dat onmiddellijk na de toegang tot de mond gemakkelijk kan worden opgelost. Daarom wordt collageen veel gebruikt in gelei, zure kaas, ham, ingeblikt voedsel en brood. Bovendien kan het gebruik van de filmvormende eigenschap collageen het membraanmateriaal voor stolling en de etiketten van vlees maken. Collageen kan ook worden gebruikt als voedsellijm voor het synthetiseren van film en als beschermende laag voedsel zoals vlees en vis die antioxidanten activiteit terwijl het behoud van de heldere kleur van vlees. 4. Aanvragen op andere gebieden Met de voortdurende studies van collageen zijn er steeds meer gevallen en veelbelovende vooruitzichten dat collageen op andere gebieden wordt toegepast. Bijvoorbeeld, het winnen van het collageen rijk aan het restafval van het looien proces kan collageen de eiwitbronnen voor het voederen van dieren maken die het gebruik van hulpbronnen realiseert. Na de denaturatiebehandeling van collageen kunnen we de textieleigenschappen verbeteren en toepassen op de textielindustrie. De afgelopen jaren zijn er steeds meer gevallen dat collageen is toegepast op de lichte industrie, zoals de papierindustrie, de lederindustrie en de dagelijkse chemische industrie. Met de voortdurende ontwikkeling en vooruitgang van onderzoekstechnieken is het duidelijk dat collageen een bredere toepassing zal krijgen. |
| Chemische eigenschappen | Geelachtige vlokken zijn vriesgedroogd; het is de belangrijkste component van huid, bindweefsel, bot en tanden. Verschillende bronnen van collageen hebben verschillende soorten, maar ze bevatten allemaal drie α-ketens, en zijn ingedeeld in drie-helische conformatie. Het geringe verschil in de primaire structuur resulteert in de vorming van verschillende soorten collageen. Het gedenatureerde collageen wordt gelatine genoemd. |
| Gebruik | Chirurgische hechtvezels; als substraat voor het meten van collageen. |
| Synthetische methode | Gebruik runderpees als grondstof. Extraheer het met een dinatriumwaterstoffosfaatoplossing en een KCl-oplossing. Was de resten, dehydrateren en drogen om het eindproduct te verkrijgen. |
| Chemische eigenschappen | Type V |
| Gebruik | voor collagenase-binding |
| Gebruik | carcinogenese remmen |
| Gebruik | Collageen, boviene achilles pees is geschikt voor celhechting in weefselkweek, evenals voor gelvorming, plateletaggregatie, en als substraat voor collagenase. Het wordt ook gebruikt als celcultuursubstratum, adhesie. Het wordt ook gebruikt als een bevestigingsfactor voor primaire culturen van epithelia-cellen. |
| Definitie | Eiwitten van bindweefsel dat ongeveer 30% van het totale lichaamseiwit bevat waaruit lichaamsweefsels worden gevormd. |
| Algemene beschrijving | Collageen type I is een onderdeel van huid, bot, pees en andere vezelige bindweefsel. Het bestaat uit het herhalen van triplet aminozuren glycine, proline en hydroxypropline. Collageen is een linkshandige helix met drie polypeptide-ketens. Het is een component van extracellulaire matrix en zo dicht mogelijk 28 soorten zijn aanwezig in runderen. |
| Biochem/physiol-acties | Collageen is essentieel voor de mechanische integriteit van pezen en bot. Rat tail peescollageen wordt gebruikt in weefselengineering, vooral bij de generatie van 3D-steigers gebaseerde gels. Het heeft een lage antigeniciteit en is compatibel met menselijke gingivale fibroblasten en menselijke orale keratinocyten. |
Leveranciers met geverifieerde zakelijke licenties
